Forschungsgruppe Matić

ADP-Ribosylierung und die Reaktion auf DNA-Schäden und Alterungsprozesse

Die Proteine einer Zelle können nach ihrer Herstellung modifiziert werden. Diese dynamischen und reversiblen Modifikationen verändern die Funktion des Proteins, indem sie zum Beispiel seine Stabilität oder Aktivität beeinflussen. Unsere Forschung konzentriert sich auf eine Art der Proteinmodifikation, die so genannte ADP-Ribosylierung. Wir erforschen die molekularen Mechanismen und chemischen Vorgänge bei dieser Proteinmodifikation und ihre Rolle in der DNA-Reparatur. 

In den letzten Jahrzehnten wurden viele biologische Prozesse identifiziert die dem Altern zugrunde liegen. Diese auf molekularer Ebene genau zu verstehen, wird den nächsten bedeutenden Fortschritte in der Alternsforschung, von der Grundlagenbiologie bis hin zu klinischen Anwendungen, den Weg ebnen. Das Aufdecken der biochemischen Grundlagen eines bestimmten biologischen Prozesses stellt oft eine besondere Herausforderung dar und erfordert neue Instrumente und Ansätze.

Unser Ziel ist es, die schwer fassbaren molekularen Mechanismen hinter einigen dieser altersrelevanten Signalwege zu enträtseln. Dafür setzen wir unsere einzigartige Erfahrung in moderner Proteomik und innovativer chemischer Biologie ein. Ziel des Matic-Labors ist es, die molekularen Mechanismen der Reaktion auf DNA-Schäden und des Alterns zu verstehen, indem die Rolle der ADP-Ribosylierung bei diesen biologischen Prozessen aufgeklärt wird.

[ mehr über unsere Forschung ]

Ausgewählte Publikationen

Serine ADPr on histones and PARP1 is a cellular target of ester-linked ubiquitylation
Kolvenbach, A., Palumbieri, M. D., Colby, T., Nadarajan, D., Bode, R., Matić, I.
(2025) Nature Chemical Biology 

Preserving ester-linked modifications reveals glutamate and aspartate mono-ADP-ribosylation by PARP1 and its reversal by PARG
Longarini, E. J., Matic, I.
(2024) Nat Commun, May 18, 2024

Modular antibodies reveal DNA damage-induced mono-ADP-ribosylation as a second wave of PARP1 signaling
Longarini, E. J., Dauben, H., Locatelli, C., Wondisford, A. R., Smith, R., Muench, C., Kolvenbach, A., Lynskey, M. L., Pope, A., Bonfiglio, J. J., Jurado, E. P., Fajka-Boja, R., Colby, T., Schuller, M., 
Ahel, I., Timinszky, G., O’Sullivan, R. J., Huet, S., Matic, I.
(2023) Molecular Cell, published online: April 27, 2023; DOI

An HPF1/PARP1-Based Chemical Biology Strategy for Exploring ADP-Ribosylation
Bonfiglio, J. J., Leidecker, O., Dauben, H., Longarini, E. J., Colby, T., San Segundo-Acosta, P., Perez, K. A., Matic, I.
(2020) Cell, 183, 4, 1086-1102 e23

Serine ADP-Ribosylation Depends on HPF1
Bonfiglio, J. J., Fontana, P., Zhang, Q., Colby, T., Gibbs-Seymour, I., Atanassov, I., Bartlett, E., Zaja, R., Ahel, I., Matic, I.
(2017) Mol Cell, 65, 5, 932-940 e6

Serine is a new target residue for endogenous ADP-ribosylation on histones
Leidecker, O., Bonfiglio, J. J., Colby, T., Zhang, Q., Atanassov, I., Zaja, R., Palazzo, L., Stockum, A., Ahel, I., Matic, I.
(2016) Nat Chem Biol, 12, 12, 998-1000